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El nuevo mecanismo encontrado se trata de un inhibidor bifuncional aislado de un organismo invertebrado marino (un gusano de mar) que tiene capacidad de controlar dos de las principales familias de enzimas proteolíticas, que son responsables de la degradación y modulación de la función de muchas proteínas de los organismos vivos.

En concreto, se ha descubierto una nueva manera de inhibir la actividad de las enzimas proteolíticas llamados carboxipeptidasas, que tienen como función la rotura limitada o total de otras proteínas o péptidos y que, así, participan activamente en procesos digestivos, de coagulación sanguínea, inmunológicos y tumorales o de maduración de hormonas y neuropéptidos en el organismo.
 
Concretamente, con cristalografía de rayos X y la ayuda de un sincrotrón, se ha podido resolver la estructura tridimensional detallada del complejo entre una carboxipeptidasa humana y este nuevo inhibidor bifuncional.


Figura: Estructura tridimensional de este nuevo inhibidor.


Se ha descubierto que, a diferencia de todos los otros inhibidores equivalentes encontrados hasta ahora, este inhibidor actúa a través de su extremo N-terminal y no del extremo C-terminal de la proteína, como sería lo normal tratándose de una carboxipeptidasa. Es la primera vez que se describe este mecanismo de inhibición a través del extremo N-terminal y representa un importante avance en el control de estas enzimas, que puede implicar el desarrollo de nuevas herramientas en el campo de la biomedicina y de la biotecnología.

Hasta ahora se conocen en detalle diferentes tipos de inhibidores de carboxipeptidasas, todos ellos de organismos evolutivamente distantes, pero que comparten el mismo mecanismo de actuación. La estructura tridimensional de este nuevo inhibidor, procedente de un bonito anélido tropical marino llamado Sabellastarte magnifica (una especie de flor de mar, de origen animal), nos revela a resolución atómica del mecanismo inhibición mencionado.

El análisis estructural de la interacción enzima/inhibidor, realizado por cristalografía de proteínas, es una herramienta muy válida para poder diseñar pequeños compuestos que pueden interferir en la actividad enzimática, de gran interés en la industria farmacéutica-biomédica y biotecnológica. Cabe añadir que para la realización de este trabajo se ha utilizado luz del sincrotrón, en este caso en las instalaciones de Grenoble, ya que se realizó antes de que se pusiera en funcionamiento el nuevo sincrotrón ALBA tan cercano a la UAB.